Kalorimetrische Methode zur Bestimmung der Proteindenaturierung thermisch inaktivierter Mikroorganismen

Thermoanalytische Verfahren lassen sich in vielen Bereichen zur Messung der Enthalpieaenderung von Substanzen anwenden. In der Arbeit werden Moeglichkeiten aufgezeigt, diese Methode fuer die Charakterisierung der Proteindenaturierung allgemein und der Bestimmung der Schaedigungsgrenztemperatur eines lebenden Mikroorganismus zu nutzen. Als Modellorganismus werden Saccharomyces cerevisae (Eukaryont) und Escherichia coli (Prokarvont), verwendet. Messungen bei unterschiedlichen Heizraten zeigen den Punkt beginnender Proteindenaturierung und der Vergleich unbelasteter und belasteter Proben die dazu benoetigte Denaturierungsenthalpie als Zeitintegral eines endothermen Waermestroms. Fuer die untersuchten Spezies werden als Schaedigungsgrenztemperaturen bei S. cerevisiae 49 Grad C und bei E. coli 53 Grad C ermittelt. Die Aktivierungsenergie liegt fuer S. cerevisiae bei E gleich KJmol- hoch 1 und fuer E. coli bei E tief A = 415 KJ mol minus A1. Es wird gezeigt, dass der der DSC-Methode molekula rstruktuelle Veraenderungen als Folge thermischer Belastung qualitativ und quantitativ nachgewiesen werden koennen. (ILV)