Fraunhofer-Gesellschaft

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Proteine - Ganz gewöhnliche Klebstoffe

 
: Rischka, K.

Vieweg Technology Forum, Wiesbaden:
Klebtechnik in Bewegung, Simulation und Prozesstechnik : 11. Fachtagung Fertigungstechnologie Kleben 2007, FTK-Tagung. 27. und 28. September 2007, Bremen
Wiesbaden: Vieweg, 2007
pp.25-32
Fachtagung Fertigungstechnologie Kleben (FTK-Tagung) <11, 2007, Bremen>
German
Conference Paper
Fraunhofer IFAM ()
Protein; Klebstoff; Adhäsion; DIN-Norm; Kohäsion; Grenzfläche; Festigkeit; Polymer; Van-der-Waals-Bindung; Blutgerinnung; Fibrinogen; Polypeptid; Wasser; Luftfeuchte; Polymerisation; Isocyanat; polare Gruppe; Ablagerung=Zellgewebe; Anwendungsbeispiel; medizinisches Implantat; chirurgische Ausrüstung; Wärmebeständigkeit; Peptid; Verletzung; Haar; Feuchtebeständigkeit

Abstract
Der Artikel zeigt Parallelen zwischen Proteinen und technischen Klebstoffen auf. Es wird auch ein Weg aufgezeigt, wie diese Funktionsprinzipien aus der Natur in die Technik übertragen werden können. Die DIN EN 16920 definiert einen technischen Klebstoff als einen nichtmetallischen Stoff, der Fügeteile durch Flächenhaftung (Adhäsion) und innere Festigkeit (Kohäsion) verbinden kann. Die Adhäsionskräfte kommen durch physikalische und chemische Wechselwirkungen in der Grenzschicht zwischen Klebstoff und Fügeteiloberfläche zustande. Die Kohäsion im Klebstoff wird durch die Länge der Polymerketten beeinflusst. Kleine Seitenketten in den Polymeren verbessern die Kohäsion, da sie den Kristallisationsgrad und damit die Festigkeit im Klebstoff verbessern. Kleben ohne Klebstoff ist in der Natur im Tierreich ein allgegenwärtiger Prozess. So ist der Gecko in der Lage sich auf glatten, senkrecht geneigten Oberflächen sicher fortzubewegen. Die Gecko-Füße sind mit superfeinen, nanostrukturierten Härchen ausgestattet. Die Härchen sind in der Lage über Van der Waals-Wechselwirkungen, die von sich aus sehr schwach sind, mit der Oberfläche zu interagieren. Ein weiterer Klebmechanismus ist für das Bestehen unseres menschlichen Daseins verantwortlich. Die sog. Blutgerinnungskaskade verhindert bei leichten Verletzungen der Gewebeschicht ein Verbluten des Menschen. Ausgangspunkt ist das Fibrinogen, ein Protein bestehend aus drei Paaren von Polypeptidketten, die über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Kleben in und unter Wasser stellt völlig andere Ansprüche an einen Klebstoff als Kleben im trockenen Milieu. In geringen Spuren kann Wasser bei Klebungen hilfreich sein. So werden durch Luftfeuchtigkeit Polymerisationen ausgelöst wie z B bei Isocyanaten (PU-Klebstoffe) oder Cyanacrylaten (Sekundenklebstoffe). Kommt Wasser m größeren Mengen beim Klebprozess oder später bei der Verwendung der geklebten Werkstücke vor, können Schwierigkeiten auftreten. Der Klebstoff wird in seiner Kohäsionskraft durch Quellung, Plastifizierung, Erosion und Hydrolyse geschwächt. Die Adhäsion zwischen Klebstoff und Festkörper wird durch überschüssiges Wasser in der Grenzschicht verringert. Die reaktiven polaren Gruppen wechselwirken mit Wasser und stehen deshalb nicht mehr für die Adhäsion zur Verfügung stehen. Die gemeine Miesmuschel (Mytilus edulis) ist in der Lage, dauerhafte und feste Klebverbindungen im Salzwasser auf verschiedenen Materialien wie Metallen, Kunststoffen, Holz oder Gestein auszubilden. Die Miesmuschel haftet mit sog Byssusfaden über eine Plaque am Substrat. Diese Plaque besteht hauptsächlich aus unterschiedlichen Proteinen und stellt das biologische Analogon zu einem technischen Klebstoff dar. Potenzielle Einsatzgebiete eines auf dem Miesmuschelprotein Mefp-1 basierenden Klebstoffs können im medizinischen Bereich liegen, angefangen bei der Fixierung von Implantaten im Dentalbereich bis hin zum chirurgischen Klebstoff zum Verkleben von operativen Schnitten oder Wunden in der Notfallmedizin. Eine Möglichkeit zur Nutzung der adhäsiven Eigenschaften der Proteine besteht in der peptidchemischen Herstellung des Mefp-1 Dekapeptids. Dieses wird mit zusätzlichen funktionellen und polymerisierbaren Gruppen ausgestattet. Man kann das Peptid z. B. mit einem weiteren Monomer copolymerisieren, sodass ein geringerer Bedarf an Peptid benötigt wird. Auf diese Weise können kommerzielle Klebstoffe mit Peptiden modifiziert werden, um deren technische Eigenschaften wie z. B. Feucht-/ Warmbeständigkeiten zu verbessern. Durch die Polymerisation des reinen Peptids können Molekülgrößen entstehen, die dem natürlichen Protein Mefp-1 ähneln.
Entnommen aus TEMA

: http://publica.fraunhofer.de/documents/N-71433.html