Fraunhofer-Gesellschaft

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Charakterisierung der Epitope von Glycinin und SAM22 im Rahmen der Allergieforschung mittels Phage-Display

 
: Rautenberger, Paul
: Szardenings, Michael; Kern, Karolin

Halle-Wittenberg, 2015, 78 pp.
Halle, Univ., Dipl.-Arb., 2015
German
Thesis
Fraunhofer IZI ()

Abstract
Soja (Glycine max (L.) Merr.) stellt ein überaus wichtiges Lebensmittel dar, das gesundheitliche Vorteile aufweist, wie z.B. eine verdauungsfördernde Wirkung oder anticardiogene Effekte. Andererseits können gegenüber dieser Hülsenfrucht auch zahlreiche Allergien verzeichnet werden. Ziel des LowAllergen Projekts, durchgeführt an mehreren Fraunhofer-Instituten, ist die Reduktion der Allergenität in Lebensmitteln, wozu Epitope u.a. von allen Sojaproteinen identifiziert und charakterisiert werden. Auf Grund der vielseitigen Verwendung von Soja in Lebensmitteln (z.B. in Fleischerzeugnissen), ist es von besonderer Bedeutung das allergene Potential durch weiterführende Forschung zu reduzieren. Die bisweilen einzig verlässliche Methode Anaphylaxien vorzubeugen, ist ein vollkommener Verzicht auf allergene Lebensmittel. Dies gestaltet sich vor allem beim Verzehr von nicht selbst zubereiteter Nahrung z.B. in Restaurants oder Kantinen schwierig bis unmöglich. Daher wäre eine Hypoallergenisierung der Sojazutaten wichtig, sodass Allergiker nicht nur die gesundheitlichen Vorteile der Sojabohne genießen können, ohne Gefahr zu laufen, eine allergische Reaktion zu erleiden, sondern auch die Wahrscheinlichkeit der Ausbildung einer Allergie durch Kontakt mit dem Allergen reduziert wird.
Mit Hilfe des Peptid-Phage-Displays, in dem oberflächenexprimierte Peptide an immobilisierte Antikörper von Patientenseren binden, konnten Peptidsequenzen zweier allergener Sojaproteine identifiziert werden. Die Untersuchung von vier Seren von Sojaallergikern zeigte, dass für das Bet v 1-homologe Sojaprotein SAM22 neun Peptidsequenzen identifiziert werden konnten, für das 11S-Speicherprotein Glycinin insgesamt 71. Diese verteilen sich auf fünf Untereinheiten des Glycinins, wovon einige sowohl in den Glycinin Untereinheiten G1, G2 und G3 vorkommen. Weiterführende Forschungen sind nötig, um alle Epitope zu validieren, wenngleich einige durch vorherige Veröffentlichungen bestätigt werden konnten. Zusätzlich sind Untersuchungen zu Kreuzreaktionen mit dem Erdnussallergen Ara h 3 bzw. dem Majorbirkenpollen-Allergen Bet v 1 erforderlich, was in dieser Arbeit durch Vergleich der Proteinsequenzen dargestellt wurde. Die Ergebnisse dieser Arbeit stellen eine Grundlage für die Produktion hypoallergener Lebensmittel dar, sodass durch Methoden des Lebensmitteldesigns Allergene maskiert werden können. Dadurch kann ein wesentlicher Beitrag zur Lebensmittelsicherheit geschaffen werden, insbesondere da Soja zu den s.g. versteckten Allergenen zählt.

 

Soybeans (Glycine max (L.) Merr.) provide health benefits e.g. digestive and anticardiogenic effects. However, there have been registered a lot of allergies against this particular legume. Therefore a few Fraunhofer Institutes started the LowAllergen project. The aim of this project is to reduce allergenicity in food, e.g. soybean. So it is important to identify and characterize epitopes. Since soybean is ubiquitous in many foods, the identification of allergens is of particular significance. Moreover, it is necessary by further research to reduce or even eliminate such allergens in allergic food. Hitherto, the only secure method is to avoid food containing such allergens, which is unavoidable when prepared food, for example in restaurants or canteens is consumed. Hence, investigations on the hypoallergenization of soybean ingredients are fundamental, allowing particularly allergy sufferers to enjoy the health benefits of soybeans.
With phage display peptides expressed on a surface of the phage particels can be selected on immobilized antibodies of patient sera. Using this method peptide sequences of two soybean proteins could be identified. For example, for the 11S-storage protein glycinin 71 peptide sequences could be found in five subunits. Often same sequences could be found in the subunits G1, G2 and G3. Moreover, SAM22 showed nine reactive peptide sequences.
Further research is needed to validate all epitopes. Some sequences could be confirmed by previously published epitopes. Moreover, cross reactivity between the soybean protein and the peanut allergen Ara h 3 or soybean SAM22 and the birch major allergen Bet v 1 must be investigated by further research. Structural similarities are shown in the present study using alignments. The results of this study can be used to produce hypoallergenic food e.g. covering allergenic proteins by food design. Furthermore, this is important for food safety especially because soybean belongs to hidden allergens.

: http://publica.fraunhofer.de/documents/N-345162.html